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Pflanzenzellen schützen sich vor einem willkürlichen Abbau von Glykoproteinen

16.08.2019

Ein internationales Forscher*innenteam um die Zellbiologen Mag. Dr. Jennifer Schoberer und Assoc. Prof. Dr. Richard Strasser von der Universität für Bodenkultur Wien (BOKU) beschreibt in der aktuellen Ausgabe des international renommierten Fachjournals "Nature Communications", wie sich Pflanzenzellen vor einem willkürlichen Abbau von Glykoproteinen schützen. Die Forschungserkenntnisse können in weiterer Folge dazu führen, Pflanzen für veränderte Umweltbedingungen robuster zu machen und damit die weltweite Pflanzenproduktion zu sichern.

Glykosylierung als lebenswichtige posttranslationale Modifikation von Proteinen

Die Biosynthese und Modifikation von proteingebundenen Zuckerstrukturen, die sogenannte Proteinglykosylierung, zählt zu den häufigsten Formen der Proteinmodifizierung. Fast 50% aller eukaryontischen Proteine sind glykosyliert. Die gebundenen Zuckerstrukturen (Glykane) beeinflussen zahlreiche biologische Prozesse und sind damit essenziell für die Entwicklung von Organismen wie auch für deren Anpassung an veränderte Umweltbedingungen. In einem bestimmten Bereich der Zelle, dem sogenannten Endoplasmatischen Retikulum (ER), spielen bestimmte Glykane eine kritische Rolle bei der Faltung von Proteinen. Bei diesem lebenswichtigen zellulären Prozess kann es zur Bildung von unvollständig gefalteten oder fehlerhaften Proteinen kommen, die entfernt werden müssen, um das Gleichgewicht der Zelle zu erhalten und einen möglichen Zelltod zu verhindern.

Proteinabbau von fehlerhaften Glykoproteinen als Überlebensmechanisums

Zellen haben aus diesem Grund ein komplexes System der Qualitätskontrolle und einen spezifischen Proteinabbauprozess entwickelt, welcher die Anhäufung von veränderten ("schädlichen") Proteinen verhindert. Für das Erkennen und Aussortieren falsch gefalteter Glykoproteine ist ein Zuckersignal notwendig, welches von bestimmten Enzymen, sogenannten Mannosidasen im ER gebildet wird. Mannosidasen sind auch an der Prozessierung von anderen wichtigen Zuckerstrukturen im ER und Golgi-Apparat beteiligt. Damit diese Prozesse in den Zellen kontrolliert ablaufen, müssen die beteiligten Mannosidasen räumlich voneinander getrennt sein. In der vorliegenden Arbeit wurde ein bisher unbekanntes Signal entdeckt, welches zu einer strikten räumlichen Trennung der beteiligten Mannosidase MNS3 im Golgi-Apparat führt und damit den willkürlichen (im Gegensatz zum gewollt kontrollierten) Abbau von Glykoproteinen im ER verhindert.

Die Forschungserkenntnisse können in weiterer Folge dazu führen, Pflanzen für veränderte Umweltbedingungen robuster zu machen und damit die weltweite Pflanzenproduktion zu sichern.

Die BOKU-Forscher*innen wurden bei diesem Forschungsprojekt vom Österreichischen Wissenschaftsfonds (FWF) unterstützt.

Publikation online: https://www.nature.com/articles/s41467-019-11686-9

doi: 10.1038/s41467-019-11686-9

Rückfragehinweis:
Universität für Bodenkultur Wien 
Department für Angewandte Genetik und Zellbiologie
Mag. Dr. Jennifer Schoberer
Tel.: 01/47654-94146
jennifer.schoberer@boku.ac.at
Assoc. Prof. Dr. Richard Strasser
Tel.: 01/47654-94145
richard.strasser@boku.ac.at
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